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- EMDB-9931: Cryo-EM structure of the human P4-type flippase ATP8A1-CDC50 (E1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9931
タイトルCryo-EM structure of the human P4-type flippase ATP8A1-CDC50 (E1 state class1)
マップデータ
試料ATP8A1-CDC50a:
Phospholipid-transporting ATPase / Cell cycle control protein 50A / (ligandリガンド) x 3
機能・相同性
機能・相同性情報


ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / aminophospholipid flippase activity / flippase activity / positive regulation of phospholipid translocation / aminophospholipid transport / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / ATPase-coupled cation transmembrane transporter activity / protein localization to endosome / chromaffin granule membrane / P-type phospholipid transporter ...ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / aminophospholipid flippase activity / flippase activity / positive regulation of phospholipid translocation / aminophospholipid transport / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / ATPase-coupled cation transmembrane transporter activity / protein localization to endosome / chromaffin granule membrane / P-type phospholipid transporter / drug transmembrane transport / phospholipid transport / phospholipid translocation / azurophil granule membrane / transmembrane transporter activity / lipid transport / transport vesicle membrane / specific granule membrane / ion transmembrane transport / positive regulation of neuron projection development / 学習 / ゴルジ体 / transmembrane transport / apical plasma membrane / ATPase activity / positive regulation of cell migration / intracellular membrane-bounded organelle / neutrophil degranulation / ゴルジ体 / 小胞体 / magnesium ion binding / extracellular exosome / 生体膜 / integral component of membrane / ATP binding / 細胞膜
P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / HAD-like superfamily / P-type ATPase, N-terminal / P-type ATPase, C-terminal / Cell cycle control protein 50A / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / P-type ATPase, phosphorylation site ...P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / HAD-like superfamily / P-type ATPase, N-terminal / P-type ATPase, C-terminal / Cell cycle control protein 50A / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, subfamily IV / CDC50/LEM3 family
Phospholipid-transporting ATPase / Cell cycle control protein 50A / Phospholipid-transporting ATPase IA
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Hiraizumi M / Yamashita K / Nishizawa T / Nureki O
引用ジャーナル: Science / : 2019
タイトル: Cryo-EM structures capture the transport cycle of the P4-ATPase flippase.
著者: Masahiro Hiraizumi / Keitaro Yamashita / Tomohiro Nishizawa / Osamu Nureki /
要旨: In eukaryotic membranes, type IV P-type adenosine triphosphatases (P4-ATPases) mediate the translocation of phospholipids from the outer to the inner leaflet and maintain lipid asymmetry, which is ...In eukaryotic membranes, type IV P-type adenosine triphosphatases (P4-ATPases) mediate the translocation of phospholipids from the outer to the inner leaflet and maintain lipid asymmetry, which is critical for membrane trafficking and signaling pathways. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of six distinct intermediates of the human ATP8A1-CDC50a heterocomplex at resolutions of 2.6 to 3.3 angstroms, elucidating the lipid translocation cycle of this P4-ATPase. ATP-dependent phosphorylation induces a large rotational movement of the actuator domain around the phosphorylation site in the phosphorylation domain, accompanied by lateral shifts of the first and second transmembrane helices, thereby allowing phosphatidylserine binding. The phospholipid head group passes through the hydrophilic cleft, while the acyl chain is exposed toward the lipid environment. These findings advance our understanding of the flippase mechanism and the disease-associated mutants of P4-ATPases.
構造検証レポートPDB-ID: 6k7g

簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年8月21日-
マップ公開2019年8月28日-
更新2019年11月13日-
現状2019年11月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • 表面レベル: 0.015
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9931.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å
0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å
0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.08463873 - 0.14112954
平均 (標準偏差)0.00026575278 (±0.003903605)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 215.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z260260260
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z215.800215.800215.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS260260260
D min/max/mean-0.0850.1410.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 ATP8A1-CDC50a

全体名称: ATP8A1-CDC50a / 構成要素数: 6

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構成要素 #1: タンパク質, ATP8A1-CDC50a

タンパク質名称: ATP8A1-CDC50a / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト) / ベクター: pcDNA3.4 / 発現系の細胞: Expi293F

+
構成要素 #2: タンパク質, Phospholipid-transporting ATPase

タンパク質名称: Phospholipid-transporting ATPase / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 130.537852 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #3: タンパク質, Cell cycle control protein 50A

タンパク質名称: Cell cycle control protein 50A / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 40.727527 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #4: リガンド, N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE

リガンド名称: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINEN-アセチルグルコサミン
個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.221208 kDa

+
構成要素 #5: リガンド, ALPHA-D-MANNOSE

リガンド名称: ALPHA-D-MANNOSE / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.180156 kDa

+
構成要素 #6: リガンド, CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

リガンド名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.486726 kDa

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 64 e/Å2 / 照射モード: OTHER
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: OTHER

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 139434
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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