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- EMDB-3167: Bovine mitochondrial ATP synthase state 2b -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3167
タイトルBovine mitochondrial ATP synthase state 2b
マップデータ
試料Bovine mitochondrial ATP synthase:
ATP synthaseATP合成酵素
キーワードATP synthase (ATP合成酵素) / rotary ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial envelope / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / ATP biosynthetic process / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton transmembrane transport ...proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial envelope / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / ATP biosynthetic process / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP synthesis coupled proton transport / proton transmembrane transporter activity / ATP合成酵素 / aerobic respiration / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ミトコンドリア内膜 / lipid binding / ATPアーゼ / integral component of membrane / ATP binding / 細胞膜
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / AAA+ ATPase domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, beta subunit ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / AAA+ ATPase domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / ATP synthase, F0 complex, subunit C / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / F/V-ATP synthase subunit C superfamily
ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Zhou A / Rohou A / Schep DG / Bason JV / Montgomery MG / Walker JE / Grigorieff N / Rubinstein JL
引用ジャーナル: Elife / : 2015
タイトル: Structure and conformational states of the bovine mitochondrial ATP synthase by cryo-EM.
著者: Anna Zhou / Alexis Rohou / Daniel G Schep / John V Bason / Martin G Montgomery / John E Walker / Nikolaus Grigorieff / John L Rubinstein /
要旨: Adenosine triphosphate (ATP), the chemical energy currency of biology, is synthesized in eukaryotic cells primarily by the mitochondrial ATP synthase. ATP synthases operate by a rotary catalytic ...Adenosine triphosphate (ATP), the chemical energy currency of biology, is synthesized in eukaryotic cells primarily by the mitochondrial ATP synthase. ATP synthases operate by a rotary catalytic mechanism where proton translocation through the membrane-inserted FO region is coupled to ATP synthesis in the catalytic F1 region via rotation of a central rotor subcomplex. We report here single particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) analysis of the bovine mitochondrial ATP synthase. Combining cryo-EM data with bioinformatic analysis allowed us to determine the fold of the a subunit, suggesting a proton translocation path through the FO region that involves both the a and b subunits. 3D classification of images revealed seven distinct states of the enzyme that show different modes of bending and twisting in the intact ATP synthase. Rotational fluctuations of the c8-ring within the FO region support a Brownian ratchet mechanism for proton-translocation-driven rotation in ATP synthases.
構造検証レポート簡易版, 詳細版, XML, 構造検証レポートについて
履歴
登録2015年9月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年10月14日-
マップ公開2015年10月14日-
更新2016年3月30日-
現状2016年3月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.13
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3167.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.64 Å/pix.
x 256 pix.
= 419.84 Å
1.64 Å/pix.
x 256 pix.
= 419.84 Å
1.64 Å/pix.
x 256 pix.
= 419.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.64 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13 / ムービー #1: 0.13
最小 - 最大-0.09563369 - 0.39505756
平均 (標準偏差)-0.00033556 (±0.02163791)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 419.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.641.641.64
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z419.840419.840419.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0960.395-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Bovine mitochondrial ATP synthase

全体名称: Bovine mitochondrial ATP synthase / 詳細: Detergent-solubilized protein complex / 構成要素数: 1
オリゴマーの状態: One hetero-oligomeric ATP synthase complex
分子量実験値: 600 kDa

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構成要素 #1: タンパク質, ATP synthase

タンパク質名称: ATP synthaseATP合成酵素 / 別称: ATPase, complex VATPアーゼ / オリゴマーの状態: monomer / 組換発現: No / 個数: 1
分子量実験値: 600 kDa
由来生物種: Bos taurus (ウシ)
由来(天然)Organelle: Mitochondria / 細胞中の位置: Mitochondrial membrane / 臓器・器官・組織: Heart

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 8 mg/mL
緩衝液: 20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 0.05% (wt/v) dodecylmaltoside, 2 mM ATP, 0.02% (wt/v) NaN3
pH: 7.2
支持膜Homemade holey carbon on 400 square mesh Cu/Rh grid, glow-discharged 2 mins
凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / 湿度: 100 % / 手法: Blot for 27 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影 #1

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年3月15日
詳細: K2 Summit direct detector device (Gatan Inc.) operated in super-resolution mode with a 1.64 angstrom physical pixel and 0.82 angstrom super-resolution pixel. With no specimen present, the ...詳細: K2 Summit direct detector device (Gatan Inc.) operated in super-resolution mode with a 1.64 angstrom physical pixel and 0.82 angstrom super-resolution pixel. With no specimen present, the rate of exposure of the detector was 8 electrons/pixel/second. Exposure- fractionated movies of 20.1 s were recorded as stacks of 67 frames, so that selected specimen areas were exposed with a total of 60.3 electrons/square angstrom.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 60.3 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 18000 X (nominal), 30487 X (calibrated)
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 18,000x magnification (before detector post-magnification)
Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1200 - 4100 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER / 温度: 80
カメラ検出器: GATAN K2 (4k x 4k)

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電子顕微鏡撮影 #2

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年9月28日
詳細: K2 Summit direct detector device (Gatan Inc.) operated in super-resolution mode with a 1.64 angstrom physical pixel and 0.82 angstrom super-resolution pixel. With no specimen present, the ...詳細: K2 Summit direct detector device (Gatan Inc.) operated in super-resolution mode with a 1.64 angstrom physical pixel and 0.82 angstrom super-resolution pixel. With no specimen present, the rate of exposure of the detector was 8 electrons/pixel/second. Exposure- fractionated movies of 20.1 s were recorded as stacks of 67 frames, so that selected specimen areas were exposed with a total of 60.3 electrons/square angstrom.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 60.3 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 18000 X (nominal), 30487 X (calibrated)
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 18,000x magnification (before detector post-magnification)
Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1200 - 4100 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER / 温度: 80
カメラ検出器: GATAN K2 (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 5867 / サンプリングサイズ: 5 µm / ビット深度: 8

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 17610
詳細: The particles were selected using an automatic selection program.
3次元再構成アルゴリズム: Projection matching and maximum likelihood classification
ソフトウェア: Relion, FREALIGN / CTF補正: Each particle
詳細: To avoid noise bias, only data up to a resolution of 10 angstrom were used during refinement.
解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143, semi-independent

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原子モデル構築

モデリング #1ソフトウェア: Chimera, MDFF / 精密化のプロトコル: flexible / 精密化に使用した空間: REAL
詳細: Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
利用したPDBモデル: 2WSS
鎖ID: A, B, C, D, E, F, G, H, I, S
モデリング #2ソフトウェア: Chimera, MDFF / 精密化のプロトコル: flexible / 精密化に使用した空間: REAL
詳細: Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
利用したPDBモデル: 2XND
鎖ID: J, K, L, M, N, O, P, Q
モデリング #3ソフトウェア: Chimera, MDFF / 精密化のプロトコル: flexible / 精密化に使用した空間: REAL
詳細: Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
利用したPDBモデル: 2CLY
鎖ID: D, E, F
得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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